Representação do efeito de inibição enzimática reversível para o modelo cinético de Michaelis-Menten no estado transiente

• Published in: Brazilian Journal of Food Technology Vol. 18; no. 2; pp. 112 - 120
• Main Author: André Rosa Martins
• Format: Journal Article
• Language: English; Portuguese
• Published: Instituto de Tecnologia de Alimentos (ITAL) 01-06-2015
• Subjects: Catálise enzimática; Modelo cinético; Modelo de Michaelis-Menten
• ISSN: 1981-6723
• DOI: 10.1590/1981-6723.5714

ResumoOs processos enzimáticos que seguem o modelo cinético de Michaelis-Menten foram estudados a partir de diferentes propostas para descrever a etapa de inibição reversível. As propostas de inibição foram comparadas a partir de um processo genérico, onde as constantes cinéticas receberam valores unitários e o valor numérico da concentração de substrato foi dez (10) vezes superior ao valor numérico da concentração de enzima. Para cada proposta de modelo de inibição foram obtidas soluções numéricas a partir de sistema não linear de equações diferenciais ordinárias, gerando gráficos que apresentaram, separadamente, a variação das concentrações da enzima, dos complexos enzimáticos, do substrato e do produto da reação. Foi obtido um modelo, dentre as propostas avaliadas, com desempenho indicando comportamento similar ao verificado no modelo clássico de Michaelis-Menten, onde o complexo de reação é rapidamente formado e, ao longo do processo, decai até tender a zero. Em contrapartida, diferentemente do modelo clássico, na nova proposta de modelo o efeito de inibição começa em zero e, ao longo do processo, tende ao valor nominal da concentração inicial da enzima. Tais respostas mostraram-se válidas para valores distintos de concentração de enzima e de tempo de processo, mostrando robustez e indicando uma tendência do somatório do substrato e do produto atingir o valor nominal da concentração inicial do substrato ao longo do tempo de processamento.